Wyjaśnij dlaczego przy stałym stężeniu enzymu

Pobierz

Egzamin maturalny z biologii Poziom rozszerzony 9 Zadanie 20.Stała Michaelisa - takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej () tej reakcji.. (3 pkt) Jednym z mechanizmów odpowiedzialnych za transport wody w roślinie jest parcienajprostsza odpowiedź dla mnie brzmi: (przy wyższym stężeniu) nie było wystarczającej ilości enzymu, aby cały nadtlenek wodoru zareagował, co spowolniło proces.Przeprowadziłem ten sam eksperyment, a raport laboratoryjny, który przeczytałem, dał mi to wyjaśnienie.A mój nauczyciel biologii zatwierdził.Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej.. Czteroznakowy kod zapisany przy każdym zadaniu wskazuje na jego pochodzenie: S/N - "stara"/"nowa" formuła; P/R .Wyjaśnij, czy szybkość reakcji wzrośnie, jeśli stężenie substratu w czasie reakcji będzie utrzymywać się na stałym, nie rosnącym poziomie a wzrastać będzie stężenie enzymu.. Stałą tę uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego powinowactwa następuje wysycenie .4 Rys. 1.. (0-1) Uzupełnij poniższe informacje - określ, jak po kilkunastu minutach zmieni się poziom cieczy w rurce w stosunku do zaznaczonego poziomu początkowego (podniesie się, obniży się), oraz podaj nazwę procesu, który jest przyczyną obserwowanej zmiany.Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej..

Wpływ stężenia enzymu na szybkość reakcji.

2)Ponieważ penicylina zakłóca syntezę ściany komórkowej (domyślnie u bakterii) a owa ludzkich komórek nie buduje.Przy stałym stężeniu enzymu dalszy wzrost stężenia substratu nie powoduje zwiększenia szybkości reakcji enzymatycznej,Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej.. Uzasadnij odpowiedź.. W równaniu kinetycznym występują chwilowe molowe stężenia substratów.. Enzymy są przeważnie białkami prostymi składającymi się wyłącznie z aminokwasów lub białkami złożonym, które oprócz części białkowej, zwanej apoenzymem, zawierają w cząsteczce również część niebiałkową, zwaną kofaktorem.Stała szybkości reakcji jest wielkością stałą dla danej reakcji w określonej temperaturze; wartość stałej wyznaczana jest doświadczalnie; liczbowo jest równa szybkości reakcji, gdy stężenia reagentów wynoszą 1 mol/dm 3.. Uzasadnij odpowiedź.. Przy wysokich stężeniach substratu wszystkieenzymu związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia związanie substratów (i vice versa) maksymalna szybkość reakcji, Vmax, nie zmienia się V max może być osiągnięta poprzez zwiększenie stężenia substratów, które przezwycięży inhibicję wraz ze wzrostem stężenia inhibitora rośnie wartość Km 1/v 0 1/V max -1/K MWyjaśnij, dlaczego ugotowane ziemniaki nie ciemnieją w kontakcie z powietrzem..

b) Wyjaśnij, dlaczego, w opisanym przypadku, we krwi występuje niskie stężenie tyreotropiny.

We krwi chorej utrzymuje się wysokie stężenie hormonów tarczycy, co prowadzi do hamowania wydzielania TSH (przez przysadkę mózgową).. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej (v) od stężenia substratu ([S]) przy stałym stężeniu enzymu, [E]0 <<[S] (według równania Michaelisa-Menten (9)) [1].. Stała Michaelisa (KM) to takie stężenie substratu, przy którym reakcja osiąga połowę szybkości maksymalnej - Vmax - w warunkach optymalnych.Nadczynność tarczycy.. 2Enzymy, biokatalizatory - związki chemiczne, głównie białka, przyspieszające reakcje chemiczne zachodzące w organizmach żywych.. Stałą tę uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego powinowactwa następuje wysycenie enzymu substratem przy jego niższym stężeniu.Stężenie substratu - przy stałym stężeniu enzymu niskie stężenie substratu ogranicza szybkość reakcji - wraz ze wzrostem ilości substratu jego cząsteczki częściej trafiają do centrów aktywnych enzymów i w efekcie szybkość reakcji wzrasta - reakcja przebiega najszybciej przy takim stężeniuKorzystając z wykresu wyjaśnij, dlaczego przy wysokim stężeniu substratu jego dalszy wzrost nie wpływa już na zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej.. Analizę danych doświadczalnych, zgodnie z propozycją Lineweavera-Burka, przeprowadza się po przedstawieniu równania Michaelisa-Menten (9) w postaci odwrotności, skąd wynika liniowa zależność (y = ax + b .odwrotnej do enzymu i substratu lub przekształcać się w produkt i wolny enzym..

Wykresem zależności szybkości reakcji od stężenia enzymu jest linia prosta (Rys. 3).

(0-2) Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej (1/2 Vmax).. Zadanie 2.. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.Zadania maturalne z Biologii Tematyka: pierwiastki biogenne, związki nieorganiczne, witaminy, cukry, białka i peptydy, tłuszcze, nukleotydy oraz kwasy nukleinowe.. określ jaki typ inhibicji enzymu może zachodzić w przypadku tej reakcji i wyjaśnij, na czym ona polega.Określ, czy wzrost stężenia enzymu, przy stałym początkowym stężeniu substratu, będzie proporcjonalnie zwiększać natężenie zachodzenia reakcji.. Taka regulacja jest formą ujemnego sprzężenia zwrotnego.Wyjaśnij, dlaczego wprowadzenie ureazy bezpośrednio do krwioobiegu człowieka stanowi dla niego śmiertelne zagrożenie, ale ureaza zawarta w nasionach dyni nie jest dla człowieka szkodliwa po ich zjedzeniu.. Wyjaśnij, na czym polega udział bakterii i grzybów produkujących ureazę w udostępnianiu roślinom związków azotowych.Przy dużo większym stężeniu substratu niż inhibitora, działanie inhibitora kompetycyjnego zostaje przezwyciężone, ponieważ przerasta on "konkurencję" o miejsce aktywne, w przypadku niekompetycyjnego, jego działania nie można przezwyciężyć przez zwiększanie stężenia substratu.szybkości reakcji od stężenia enzymu prowadzimy przy stałym wysokim stężeniu substratu, bo wówczas szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu..

Wyjaśnij, dlaczego przy stałym stężeniu enzymu wzrost stężenia substratu powoduje zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej tylko do pewnego momentu.

e) Wyjaśnij, jaki jest udział bakterii i grzybów produkujących ureazę w udostępnianiu roślinom związków azotowych.Strona 3 z 28 c) Stwierdzono, że przy niskim natężeniu światła wzrost stężenia CO 2 w powietrzu nie powoduje wzrostu intensywności fotosyntezy.Wyjaśnij, dlaczego tak się dzieje.. Stałą tę uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego powinowactwa następuje wysycenie enzymu substratem przy .. (przy stałym stężeniu enzymu, pH i temperaturze) zależy od stężenia substratu.. Stałą tę uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu .. wyjaśnij, dlaczego wartość Vmax tej reakcji nie zmienia sięd) Określ, czy wzrost stężenia enzymu, przy stałym początkowym stężeniu substratu, będzie proporcjonalnie zwiększać natężenie zachodzenia reakcji.. Zadania pochodzą z oficjalnych arkuszy maturalnych CKE, które służyły przeprowadzaniu majowych egzaminów.. 19 maja 2020Na rysunku przedstawiono zestaw doświadczalny przygotowany w celu zilustrowania właściwości błony komórkowej..


wave

Komentarze

Brak komentarzy.
Regulamin | Kontakt